Priony

[badger]

Czytam sobie ksiazke Operonu (w ramach przygotowan do matury ), dochodze do prionow i sie troche zdziwilem:

Są to cząsteczki białka odpornego na wysoką temperaturę, mogące się przenosić z organizmu do organizmu, w jakiś sposób ulegające powieleniu. Prawdopodobnie tak zmieniają strukturę pewnych białek komórkowych, że stają się one następnymi prionami.

Czy tak niewiele naukowcy wiedzą o prionach, czy tez Operon ma stare wiadomości że pisząw jakiś sposób",prawdopodobnie

[Savok]

O prionach rzeczywiscie nie wiele wiadomo, a to co wiadomo jest pewnie zbyt nowe na ksiazke dla LO.

Wiadomo, ze priony wystepuja w kazdym organizmie ssaczym. Maja jednak dwie formy. Natywna, w ktorej ulatwiaja miedzy innymi przekazywanie sygnalow nerwowych, oraz patogenna. Roznica tkwi w konformacji tych bialek.
Do tego wiadomo, ze priony patogenne posiadaja aktywnosc enzymatyczna, dzieki ktorej przeprowadzajaprawidlowe priony do formynieprawidlowej". W ten sposob siemnoza".

Tyle moge napisac z glowy. Wiecej infromacji wymaga wyciagniecia reki w prawo i siegniecia po ksiazke. Jak jestes zainteresowany, to moze mi sie zechce

[badger]

dzieki ale niekoniecznie bo to co napisales i tak przewyzsza standardy maturalne

na chyba ze Ci sie nudzi to mozesz napisac, poczytam o nich dla wlasnej ciekawosci i bede bardzo wdzieczny

[Rixa]

Ja jestem zinteresowana, jeżli chciałoby Ci się sięgnac ręka w prawo i odpowiedzieć mi na moje pytania albo podać chociaż tytuły i autorów książek. byłabym wdzieczna

Nie rozmuiem jak mozna się zarazic prionami:
1) jeżeli chodzi o kuru to ok, wiadomo, poprzez zjedzenie mózgu, ale mam watpliwości co do choroby Creutzfeldta-Jakoba:
ponoć przyczyna tej choroby sa priony krów chorych na BSE, ale jak sie mozna nimi zrazic zjadając miesień, przeciez priony sa w mózgu

czy chorobą Creutzfeldta-Jakoba można zarazic się przze krew?
Przypuscmy że X był leczony zarażoną soamatotropiną oddał krew
dostał ja Y, czy możliwe jest że Y jest chory?
A jak Y teraz oddaje krew i zarzaż następnych?
(pytam po czesci ze względu na kwestionariusz który sie wypełnia przed oaniem krwi)

[ Dodano: Wto Sty 30, 2007 22:20 ]
i ostatnie pytanie czy priony te które mają prawidłową konformację nazywają się prionami, czy dopiero te białka z nieprawidłową konformacją nazywają się prionami?
jakie komórki syntezują te białka? (gleju?, a jezelii gleju to jakie dokładnie?)

[Savok]

Hmm. chyba mam dobra pamiec do tych spraw.
Dane z ksiazki:
Na zewnetrznym listku blony cytoplazmatycznej niektorych komorek, glownie neuronow, wystepuja bialka PrP (od Prion Protein). Zasadniczo ich rola w biologii komorki nie jest znana. Posiadaja one nieciekawa ceche, a mianowicie od czasu do czasu ktores z nich zostanie nieprawidlowo zwiniete tworzac PrP*. PrP* jest to infekcyjna wersja PrP, ktora oprocz braku normalnej funkcji PrP posiada zdolnosc zmiany knoformacji innych PrP do PrP*.
Natywne PrP wystepuja w komorce jako monomery, natomiast PrP* poczatkowo tworza heterodimery z PrP, a nastepnie przeksztalcajac je w PrP* tworza homodimery, a nastepnie duze agregaty o nazwieamyloidy".
Duze agregaty bialkowe sa fatalne dla komorek, powodujac ich lize, czyli rozpad.
PrP* maja jeszcze jedna nieciekawa ceche. Sa bardzo odporne na proteazy oraz sa termostabilne. Uwolnione do przestrzeni miedzykomorkowej nie ulegaja proteolizie.
Szczesliwie przy braku PrP* zwiniecie PrP do formy patogennej jest bardzo trudne i zdarza sie bardzo zadko.
Za: Alberts B, Johnson A, Lewis J, et.al.Molecular Biology of the Cell", Fourth Edition, Gerland Science 2002, s. 362-3

Teraz spekulacje na temat pytan Rixy:
Jesli priony sa uwlniane do przestrzeni zewnatrzkomorkowej, to prawdopodobnie trafiaja do krwi, a stamtad do miesni. Dlatego mozna sie nimi zakazic.
Jesli priony przechodza do krwi, to teoretycznie mozna rowniez zalapac je poprzez transfuzje.

[badger]

dzieki za informacje

z tego co wyczytalem w necie to zarazic sie mozna jedzac zainfekowane mieso, a ze priony sa odporne na wysoka temperature to pieczenienie ani gotowanie nic tu nie pomoze

[Savok]

Tak naprawe odporne sa amyloidy PrP*. Monomery nie tak bardzo. Ale za to stala agregacji jest bardzo korzystna dla amyloidow, wiec powstaja szybko i trudno sie rozpadaja.

[Mili]

zjedzone priony są wchłaniane w obrebie GALT sa ładowane do komorek dendrytycznych i mogą dotrzeć do mózgu - dlatego sa takie groźne.
Proinami nazywa sie forme prawidłową PrP C i nieprawidłowa PrP Sc
Natywna forma najprawdopobniej jest białkeim opiekuńczym neuronow - zabezpiecza je przed stresem oksydacyjnym np.

[Rixa]

Dziękuję bardzo za informacje i cierpliwosc do moich pytań:)

[William Harvey]

A tu wyklad o prionach był, moze sie komus przydac.

[Medycyna Lwów]

słyszałem kiedyś ze chyba jony manganu i miedzi na II st. utlenienia zwiekszaja prawdopowodbieństwo przejscia formy natywnej w prionu w formę patogenne (poprzez zmianę konformacji).

[Jynx]

Priony nie powodują choroby wściekłych krów?

Margit Kossobudzka
2007-02-07, ostatnia aktualizacja 2007-02-06 23:51
Choroby szalonych krów nie wywołują priony - twierdzą amerykańscy uczeni z Yale. Czy to oznacza, Że Nagrodę Nobla sprzed dziesięciu lat przyznano przez pomyłkę?
Mózg 17-latka cierpiącego na nowy wariant choroby Creutzfeldta - Jakoba (vCJD). Na czerwono - obszary wzgórza dotknięte schorzeniem niszczącym komórki nerwowe i sprawiającym, Że tkanka mózgowa staje się dziurawa jak gąbka
Według hipotezy Stanleya Prusinera chorobę szalonych krów i atakującą ludzi chorobę Creutzfeldta-Jakoba wywołują priony - zakaźne cząsteczki białka pozbawione materiału genetycznego.

Priony bywają zarówno dobre, wręcz niezbędne komórce, jak i złe, które prowadzą do jej zniszczenia. PoniewaŻ Żadne białka nie mogą same się namnaŻać, według Prusinera złe priony, działając jak foremka, wymuszają na dobrych pobratymcach szkodliwą zmianę kształtu.

Do grupy chorób określanych jako prionowe zalicza się m.in. BSE, czyli chorobę szalonych krów, scarpie u owiec, tzw. chroniczne zmęczenie u jeleni, a u ludzi chorobę Creutzfeldta-Jakoba (CJD) i kuru - śmiertelną chorobę atakującą wyłącznie członków plemienia Fore z Nowej Gwinei uprawiających kanibalistyczne praktyki religijne. W ostatnich kilkunastu latach do tego grona dołączyły m.in. zespół Gerstmanna-Straeusslera-Scheinkera (GSS), początkowo objawiający się zaburzeniami w koordynacji ruchów, oraz śmiertelna rodzinna bezsenność (FFI), do której po okresie trudności w zasypianiu dołącza otępienie umysłowe.

¦wiat nauki najpierw wyśmiewał pomysły naukowca z Kalifornii, by w końcu w 1997 roku przyznać mu Nagrodę Nobla. Ale wątpliwości pozostały. Podsyca je artykuł opublikowany właśnie wProceedings of the National Academy of Sciences".

Naukowcy kierowani przez Laurę Manuelidis z Yale Medical School opisują w nim maleńkie cząsteczki przypominające wirusy, które niemal zawsze znajdowali w tkankach ludzi i zwierząt chorych na gąbczaste zwyrodnienie mózgu.

Wirusy zamiast prionów

Zespół naukowców z Yale zakaŻał linie komórkowe owiec i ludzi materiałem wyizolowanym od chorych na gąbczaste zwyrodnienie mózgu zwierząt i ludzi. Zarówno nowo zakaŻone komórki, jak i próbki pobrane bezpośrednio z mózgów chorych, były dokładnie oglądane pod mikroskopem elektronowym.

Uczonym udało się zaobserwować regularne cząsteczki wielkości 25 nm o kształcie i budowie charakterystycznych dla wirusów. Zdaniem badaczy na pewno nie są one fragmentami złych prionów.

Okazało się teŻ, Że specjalnie przygotowane przeciwciała, które łączą się z prionami, zupełnie ignorują odkryte przez Manuelidiswirusy". Ciekawe jest równieŻ to, Żewirusy znajdowano w komórkach na wszystkich etapach ich niszczenia. Dla odróŻnienia priony pojawiały się dopiero na samym końcu degradacji.

Kolejne eksperymenty pokazały, Że dodanie oczyszczonych, nowo odkrytych cząstek do zdrowych komórek powodowało ich stopniowy rozpad. W przypadku prionów było inaczej - same praktycznie nie były w stanie niszcyć komórek.

- Wydaje się, Że do tego celu potrzebne jest im coś jeszcze. MoŻe tym czynnikiem są właśnie zauwaŻonewirusy"? - uwaŻa Manuelidis.

- Badane przez nas cząsteczki zakaźne są w stanie wywołać gąbczaste zwyrodnienie mózgu nawet wtedy, gdy oczyści się je ze śladów jakichkolwiek białek. W odróŻnieniu od prionów nie znajdowaliśmy ich teŻ w organizmach zdrowych zwierząt. Według nas złośliwe białka Prusinera, czyli złe priony, same w sobie nie są Żadnymi cząsteczkami zakaźnymi. One są zmienione wskutek działania wirusów - tłumaczy wPNAS Laura Manuelidis. Nie jest to zresztą pomysł nowy, mało tego, on takŻe doczekał się Nobla. Przed Prusinerem nagrodę za badania nad chorobą kuru otrzymał Carlton Gajdusek, który tajemnicze zwyrodnienie mózgu małp próbował tłumaczyć atakiem wirusa. RównieŻ w laboratorium samego Prusinera odkryto podobne, jak je określono,parawirusowe cząsteczki w mózgach owiec chorych na scarpie.

A moŻe bakterie?

Warto przypomnieć o jeszcze jednej (choć nie tak dobrze udokumentowanej) alternatywie dla teorii prionowej. Zgrabną hipotezę ogłosił kilka lat temu profesor Alan Ebringer z londyńskiego Kings College. Zajmuje się on chorobami autoimmunologicznymi, w których układ odpornościowy atakuje tkanki własnego organizmu. I taka teŻ miałaby być przyczyna choroby szalonych krów.

Wszystko miałoby się zaczynać od kontaktu zwierząt z dość pospolitymi bakteriami glebowymi Acinetobacter. Jedno z bakteryjnych białek jest podobne do protein obecnych na komórkach centralnego systemu nerwowego. Układ immunologiczny krowy wytwarza przeciwciała przeciw bakteriom, a gdy mikroby zostaną zlikwidowane - atakuje z rozpędu komórki mózgu. Dlaczego? Bo znajduje tam białko podobne do bakteryjnego. Po samobójczym ataku z mózgu zostają zgliszcza, wśród których moŻna znaleźć resztki komórek. Są wśród nich i białka, błędnie uwaŻane za zakaźne priony - twierdził Ebringer. Podobnie uwaŻają naukowcy z zespołu Laury Manuelidis. - Priony to skutek choroby i zniszczenia komórek nerwowych, a nie jej przyczyna - piszą w swojej publikacji.

Prusiner jest trendy

Dlaczego zatem wszyscy szukają tajemniczych prionów - zakaźnych białek, które nie zawierają genów, a mimo to namnaŻają się i przenoszą między organizmami? CóŻ, wielu badaczy zarzuca Prusinerowi, Że oprócz bycia naukowcem jest przede wszystkim sprawnym propagandzistą. Gdy juŻ ogłosił swoją niezwykłą hipotezę, jeździł po świecie z odczytami i kokietował media. - Intensywnie walczył o nadanie swojej koncepcji statusujedynie słusznej - narzekają dziś naukowcy, którzy inaczej wyobraŻają sobie przebieg choroby typu scarpie czy CJD . W rezultacie Prusiner nie tylko dostał Nobla, ale przechwycił teŻ znaczną część funduszy przeznaczonych na badania nad owymi schorzeniami. Osoby, które ubiegały się o granty na testowanie konkurencyjnych hipotez, nierzadko odsyłano z kwitkiem, wyjaśniając, Że ich pomysły nie są zgodne z obowiązującą koncepcją Prusinera.

RównieŻ badacze z Yale zauwaŻają, Że publikacjenieprionowe są powszechnie ignorowane. I to pomimo, Że o znajdowaniu maleńkich cząsteczek w preparatach z mózgów chorych zwierząt donoszono juŻ od lat 60. Czyby świat nauki uległ zbiorowemu zauroczeniu wdziękami Prusinera i jego prionów?



P.S.
Niedobory selenu dla przykładu powodują specificzne, wirusowe zapalenie wątroby.

[Savok]

Przeczytalem ten artykul o wirusach toawrzyszacych chorobom prionowym. Niestety nie wiele z niego wynika, a inforamcje podane przez Gazete sa mocno rozdmuchane.

Z doswiadczen wynika tylko tyle, ze w komorkach zainfekowanych amyloidami prionowymi znaleziono czasteczki o wielkosci 25nm, ktore wygladaja jak wirusy. Nie udowodniono jednoznaczenie, ze czasteczki te sa odpowiedzialne za wywolywanie chorob prionowych, rowniez nie ma wniosku o tym, ze powstawanie amyloidow prionowych jest jedynioe efektem ubocznym.
Autorzy jedynie sugeruja, ze czasteczki te sa potencjalnie nowym, do tej pory nie znanym czynnikiem, ktore moze sprzyjac rozwojowi tych chorob i ze jest to nowe, aleternatywne spojzenie na geneze gabczastych encefalopatii.

Chetnym moge podeslac tekst zrodlowy na maila w formacie PDF, oczywiscie po angielsku.