Biolog.pl

hej !

Zwracam się z prośbą, do kogoś mądrzejszego o wyjaśnienie, dlaczego dehydrogenaza pirogronianowa (kompleks) jest aktywny w postaci nieufosforylowanej.

Mój tok rozumienia: Skoro ten kompleks katalizuje reakcje, która przyczynia się do pozyskania dla komórki większej ilośći energii (a to dzieje się w głodzie (glukagon) bądź potrzebie moblizacji sił (adrenalina). następstem działania tych hormonów jest fosforylacja.

Bardzo proszę o oświecenie, nie lubię uczyć się na głupa (:
Pozdrawiam!

A ogólnie - fosforylacja i defosforylacja są chyba najczęstszymi mechanizmami regulacji aktywności enzymów.
Nie ma jednak stałej reguły, mówiącej że aktywny enzym to enzym ufosforylowany lub nie.

Ciekawym przykładem są cyklazy. Cyklazy nie pojawiają się od razu w stanie aktywnym, wymagają aktywacji, ważne jest bowiem błyskawiczne uruchomienie kolejnego etapu cyklu.
Cyklazy są fosforylowane przez dwie kinazy, w dwóch różnych miejscach, jedna kinaza to kinaza aktywująca, a druga - hamująca. Obecność grupy hamującej blokuje aktywację. W stosownym momencie usuwana jest grupa hamująca i mamy aktywną cyklazę.
W tym przypadku sprawa jest jasna - uzależnienie momentu aktywacji od dostaw grupy fosforanowej (z ATP) mogłoby napotkać problem chwilowego zużycia ATP. A tak być nie powinno, stanowiłoby to nie lada zagrożenie.

Przypuszczam sobie, że w przypadku kinazy pirogronianowej sprawa jest podobna, uzależnienie aktywacji tego kluczowego enzymu od dostaw ATP mogłoby zapędzić cały metabolizm w kozi róg, kiedy brak energii uniemożliwiłby pozyskanie energii.